Биохимия ферменттер. Құрылымы, қасиеттері және функциялары

әрбір тірі ағзаның жасуша, химиялық реакциялардың миллиондаған өтеді. Олардың әрқайсысы маңызды болып табылады, сондықтан ол жоғары деңгейде биологиялық процестердің жылдамдығын қолдау үшін маңызды болып табылады. Іс жүзінде әрбір реакция оның ферменттер катализдейді. ферменттер қандай? торға олардың рөлі қандай?

Ферменттер. анықтама

термин «фермент» Латын fermentum алынған - ашытқы. Олар сондай-ақ кетіруге арналған спрей EN грек ферменттер деп атауға болады - «. Ашытқы жылы»

Ферменттер - биологиялық белсенді заттар, сондықтан кез келген реакция ұяшықта жатқан, онсыз мүмкін емес. Бұл қосылыстар катализаторлар ретінде әрекет. Тиісінше, кез келген фермент екі негізгі қасиеттері бар:

1) Ферментті биохимиялық реакция тездетеді, бірақ ол емес тұтынылады.

2) тепе-теңдік константасы өзгерту, бірақ тек осы құн қол жылдамдатады емес.

Ферменттер мың биохимиялық реакцияларды жылдамдату, және кейбір жағдайларда, миллион есе. Бұл фермент жүйесі болмаған жағдайда, барлық жасушаішілік процестер іс жүзінде тоқтатты дегенді білдіреді, және ұялы өзі өледі. Сондықтан, белсенді ингредиенттер ретінде ферменттердің рөлі жоғары.

ферменттер түрлілігі жасуша метаболизмін реттейді әртараптандыру мүмкіндік береді. қатысты көптеген ферменттер түрлі сыныптар отырып реакциялардың кез келген каскадының. Биологиялық катализаторлар молекуласының белгілі бір конформации арқылы жоғары селективті ие. Т. үшін. Көп жағдайларда ферменттер табиғатта ақуыз болып табылады, олар үшіншілік немесе төрттік құрылымы болып табылады. себебі қайтадан молекуласының ерекшелігін болып табылады.

ұяшықта ферменттердің функциясы

ферментінің басты міндеті - жеделдету тиісті реакция. Кез келген каскадты процестер, сутегі асқын және гликолиз аяқталатын ыдырау бастап, биологиялық катализатор болуын талап етеді.

ферменттер дұрыс жұмыс нақты астарының жоғары ерекшелік қол. Бұл катализатор тек өте ұқсас, тіпті, ешқандай артық белгілі бір реакция жеделдету және мүмкін екенін білдіреді. ферментінің ерекшелігіне дәрежесі бойынша мынадай топтар:

тек бір реакция катализдейді кезде: 1) абсолюттік ерекшелігіне ферменттер. Мысалы, коллагеназа коллаген және Белсенділігін мальтазы тұтандырушы мальтоза Дайджест.

2) салыстырмалы ерекшелігіне ферменттер. Бұл, мысалы, реакция белгілі бір класс, гидролиттік бөлшектемей катализдейді заттар кіреді.

биокатализаторларды жұмыс субстрат өзінің белсенді сайттың байланысты басталады. Сонымен қатар құлпы және кілт ұқсас толықтыратын өзара іс-қимыл туралы айтуға. субстрат реакция жеделдету мүмкіндік береді белсенді орталығы, нысандарымен Бұл толық матчқа жатады.

Келесі қадам реакция барысында тұрады. Оның жылдамдығы фермент кешенінің іс-қимыл арқылы арттырады. Ақыр соңында, біз реакция өнімдерімен байланысты ферменттер, алуға.

Қорытынды кезең - белсенді сайты тағы да басқа пайдалануға арналған тегін болып, содан кейін ферментінің реакция өнімдерін жою үшін.

, Сызба, әр кезеңде ферментінің жұмысы ретінде жазуға болады:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, S - ферменттер, және P - - өнім субстрат, E табылады.

ферменттер жіктеу

адам ағзасына, сіз ферменттер үлкен санын таба аласыз. олардың функциялары мен жұмысы туралы барлық білім жүйеленген, және нәтижесінде сіз оңай нақты катализаторы екенін қалай анықтай алады, ол арқылы жалпы жіктеу, онда болды. Мұнда алты негізгі ферменттер Сынып, сондай-ақ кіші, кейбір мысалдары болып табылады.

1. Oxidoreductase.

Осы сыныптың ферменттер тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейді. Барлығы 17 қосалқы топтар қалпына келтірілді. Oxidoreductases әдетте дәрумені немесе гем берілген емес белок бөлігі болып табылады.

oxidoreductases арасында жиі мынадай кіші табылды:

а) дегидрогеназе. Биохимия-дегидрогеназы фермент сутек атомы ашық кәсіпорын және басқа субстрат оны аудару болып табылады. Бұл топ тыныс, фотосинтез реакциясы ең көп таралған болып табылады. гидрогеназы бөлігі ретінде міндетті коэнзим НАД / НАДН немесе flavoproteins ФАД / ФМН түрінде бар. Жиі металл иондары бар. Мысалдары осындай tsitohromreduktazy, пируват Дегидрогеназе, isocitrate Дегидрогеназе, сондай-ақ көптеген бауыр ферменттерінің (лактатдегидрогеназы, глутамат дегидрогеназы және т.б.. D.) ретінде ферменттер жатады.

б) Оксидазы. бірқатар ферменттердің реакция өнімдері су немесе сутегі асқын (H ₂ 0, H ₂ 0 ₂₎ болуы мүмкін, оған сәйкес сутегі оттегі қосымша _{катализдейді.} ферменттер цитохром оксидазы, тирозиназы мысалдары.

с) пероксидаза және каталаза - су және оттегі ыдырау H ₂ O ₂ катализдейтін ферменттер.

г) oxygenase. Бұл биокатализаторлар субстратқа оттегі тіркемені жеделдету. Dofamingidroksilaza - осындай ферменттер мысалдарының бірі.

2. зилтрансферазы.

осы топтың мақсатты ферменттер алушыға донорлық заттың зат радикалдардың аудару болып табылады.

а) methyltransferase. ДНК methyltransferase - процесін бақылауға негізгі ферменттер идентификатор ДНК. Метилирование нуклеотид нуклеин қышқылы жұмыс реттеу маңызды рөл атқарады.

б) Ацилтрансферазный. Осы топтың ферменттер басқа ацил тобы бір молекуласының бастап тасымалданады. Мысалдары acyltransferases: лецитин-холестеринацилтрансферазы (холестерин бойынша майлы қышқылды функционалдық топ асырады), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (ацил тобы lysophosphatidylcholine аударылады).

C) aminotransferases - амин қышқылдарының конверсиялау қатысады ферменттер. амин тобын беру арқылы пируват және глутамата жылғы аланина синтезін катализдейді ферменттер аланин aminotransferase мысалдары.

г) фосфотрансферазы. Ферменттер фосфат тобының осы тармақшаның тобының қосымша катализдейді. киназе фосфотрансферазы Тағы атауы, көп таралған болып табылады. Мысалдары гексозного фосфат қалдықтары (негізінен глюкоза), және тіркелген осындай hexokinase және аспартат ретінде ферменттер қамтиды аспарагин қышқылы , тиісінше.

3. гидролаз - молекуласының облигацияларды бөлшектемей катализдейді ферменттер сынып, су қосу арқылы ерді. осы топқа тиесілі заттар - негізгі ас қорыту ферменттер.

а) эстераз - күрделі эфир бұғауларын үзіп. Мысал - майларды сынған липаза.

б) glycosidases. осы сериясы биохимиясы ферменттер полимерлер (олигосахаридов және полисахаридов) туралы гликозид облигациялар жою жатыр. Мысалдар: амилаза, sucrase, Белсенділігін мальтазы.

C) peptidase - қышқылдар амин белоктар тесіп катализдейтін ферменттер. Мұндай пепсина, трипсин, химотрипсин, karboiksipeptidaza ретінде Peptidase байланысты ферменттер.

г) Amidases - Біртұтас амид облигациялар. Мысалдар: .. Arginase, уреазы, glutaminase т.б. Көптеген amidase ферменттер табылды орнитин цикл.

4. Lyases - алайда молекулалардың облигациялар бөлшектемей су тұтынылатын емес гидролитических ферменттер ұқсас функциялар үшін ферменттер. Осы сыныптың ферменттер әрқашан В1 және В6 витаминдер түрінде, мысалы, азық-ақуыз бөлігінің бір бөлігі бар.

а) decarboxylase. Бұл ферменттер C-C облигация әрекет. Мысалдары глютамин қышқылы decarboxylase немесе пируват decarboxylase болып табылады.

б) hydratase және dehydratase - С-О облигациялар бөлшектемей катализдейді ферменттер.

с) amidine-lyases - C-N облигацияны жойып. Мысал: argininsuktsinatliaza.

G) R-O пектатлиазного. Мұндай ферменттер әдетте субстрат материалды фосфат тобын жарылатын жатыр. МЫСАЛ: adenylyl белсенді гуанилатциклазы.

олардың құрылымын негізінде ферменттер биохимиясы

әрбір ферменттің қабілеті жеке, тек оның тән құрылымы анықталады. Кез келген фермент - ең алдымен белок, және оның құрылымы және оның функциясын анықтауда шешуші рөл ойнайды бүктеу дәрежесі болып табылады.

Әрбір биокатализаторларды өз кезегінде, бірнеше түрлі функционалдық бағыттарына бөлінеді, белсенді орталығында, болуымен сипатталады:

1) каталитикалық орталығы - белок арнайы аймақ, субстратқа ферменттер сәйкестікте. ақуыз молекуласы каталитикалық орталық конформации байланысты субстрат, сондай-ақ құлып және кілт сәйкес келуі тиіс нысандарын, түрлі қабылдай алады. фермент ақуыз немесе көрстуді төрттік күйде неге осындай күрделі құрылымы түсіндіреді.

2) Адсорбциялық орталығы - «ұстаушы» ретінде қызмет етеді. Мұнда, барлық байланыс бірінші фермент молекуласының және субстрат молекуласы арасындағы орын алады. Алайда, адсорбция орталығын қалыптастырады байланыс өте әлсіз, және, осылайша, каталитикалық реакция осы кезеңде қайтымды.

3) аллостерическим орталықтары белсенді орталығында, және ферменттің бүкіл бетінде орналасқан болуы мүмкін. Олардың функциясы - ферментінің реттеу. Реттеу молекулалар ингибиторлары және қоздырғыштары молекулалар арқылы орын алады.

фермент молекуласының байланысу активатор белоктар, оның жұмысын жеделдету. керісінше ингибиторлары, каталитикалық белсенділігін тежейді, және осы екі жолмен пайда болуы мүмкін: молекуласы ферментінің (бәсекеге қабілетті тежелу) белсенді орталығының аллостерическим орталығы облысына байланыстырады немесе ол ақуыз (бәсекеге тежелу) басқа аймаққа қоса беріледі, не. Конкурстық тежелу неғұрлым тиімді болып саналады. осылайша жабық ферментінің байланысу субстрат үшін кеңістік, және бұл процесс ингибиторы молекуласының жүзінде толық сәйкес келген жағдайда ғана мүмкін және белсенді орталығын қалыптастыру. кейін

Ферментті жиі амин қышқылдарының, сонымен қатар басқа да органикалық және бейорганикалық заттардың тұрады емес. Тиісінше, оқшауланған apoenzyme - ақуыз бөлігі коэнзим - органикалық компонент және кофактор - бейорганикалық бөлігі. Кофермент ulgevodami, майлар, нуклеин қышқылдары, витаминдер ұсынылуы мүмкін. Өз кезегінде, тең фактор - жиі көтергіш металл иондары болып табылады. Ферментті белсенділік өзінің құрылымы бойынша анықталады: құрамына қосымша заттар, каталитикалық қасиеттерін өзгертуге. ферменттер түрлі түрлері - осы факторлардың барлығы кешенін қалыптастыру аралас нәтижесі болып табылады.

ферменттердің жұмысының реттеу

биологиялық белсенді зат ретінде ферменттер денеге арналған әрдайым қажет емес. ферменттер биохимиясы олар шектен тыс катализ зиян тірі жасушалардың жағдайда мүмкін. қалай болғанда да, олардың жұмысын реттеу үшін қажетті дене ферменттер зиянды әсерін болдырмау үшін.

Ферменттер табиғаты ақуыз бар Т. үшін., Олар оңай жоғары температурада жойылды. денатурация процесс қайтымды болып табылады, бірақ ол айтарлықтай зат әсер етуі мүмкін.

рН-ақ реттеу маңызды рөл атқарады. Ең ферментті белсенділік, әдетте, бейтарап рН (7,0-7,2) байқалады. Сондай-ақ, тек қышқыл жағдайында немесе тек сілтілік жұмыс ферменттер бар. Осылайша, ұялы лизосомаларға жылы гидролиттік ферменттер барынша белсенділігі, онда төмен рН сақтап. қоршаған ортаны бейтарап жақын цитоплазмасында, кездейсоқ жанасу жағдайда, олардың қызметі азаяды. «Samopoedaniya» осындай қорғау hydrolase ерекшеліктері негізделген.

Ол ферменттердің құрамына коферменті және кофактордың маңыздылығы туралы атап өткен жөн. дәрумендер немесе металл иондарының болуы айтарлықтай кейбір нақты ферменттердің істеуін әсер етеді.

ферменттердің номенклатурасы

Дененің барлық ферменттер олардың сынып кез келген тиесілі сәйкес деп аталатын, сондай-ақ олар әрекет, онда субстрат жатыр. Кейде жүйелі номенклатура емес бір, бірақ атауында субстрат екі пайдаланылады.

кейбір ферменттердің атауларының мысалдары:

1. Бауыр ферменттерінің: лактат degidrogen Aza-глутамат-Aza-degidrogen.
2. ферментінің Толық жүйелі атауы: лактат + НАД-Aza -oksidoredukt.

номенклатураның ережелерді ұстануға емес, сақталған және тривиальным атаулары. трипсин, химотрипсин, пепсина: мысалдары қорыту ферменттер болып табылады.

ферменттердің синтезі процесі

ферменттердің функциялары тіпті генетикалық деңгейде анықталады. молекуласының бастап және үлкен -. Ақуыз, және оның синтезі транскрипция және аударма процестерін дәл сол сияқты.

төмендегідей синтез ферменттер кездеседі. Бастапқыда, ДНК мРНК қалыптастыру қажетті ферменттер туралы ақпаратты оқып шығыңыз. РНК ферментінің бір бөлігі болып табылады, барлық амин қышқылдары кодтайды. өнімде қажеттілігі бар болса, реакция өнімі жеткілікті гендік транскрипциясы аялдамаларды катализдейді және керісінше, егер ферменттердің реттеу, сондай-ақ, ДНК деңгейінде орын алуы мүмкін, ол транскрипциясы процесін іске қосады.

хабар тарату - мРНК келесі кезеңі, цитоплазмасында шығарылды бір рет. рибосомалардың туралы эндоплазмалық тордың пептидтік облигациялар байланысты амин қышқылынан тұратын негізгі тізбегін синтезделген. Алайда, алғашқы құрылымы ақуыз молекуласы әлі оның ферменттік функциясын орындай алмайды.

ферментті белсенділік ақуыз құрылымдардың тәуелді. Сол EPS ақуыз осылайша бірінші орта, содан кейін жоғары мамандандырылған құрылымын қалыптастыру, бұралу жүреді. кейбір ферменттердің синтезі осы кезеңде тоқтатты, бірақ катализатор белсенділігін арттыру үшін жиі қажетті тіркеме және кофактор коэнзим болып табылады.

қанттар, нуклеин қышқылдары, майлар мен дәрумендер: эндоплазмалық тордың белгілі бір аумақтарында ферментінің органикалық компоненттерін қоса тіркеледі жеткізіледі. Кейбір ферменттер коферменті қатысуынсыз жұмыс істей алмайды.

Кофактор қалыптастыруда шешуші рөл атқарады ақуыз төрттік құрылымы. ферменттердің функцияларын Кейбір кезде ғана ақуыз домен ұйым қол жетімді. Сондықтан ол бірнеше ақуыз домалақты арасындағы байланыстырушы буын металл ион болып табылатын олардың қатысуын төрттік құрылымы бойынша өте маңызды болып табылады.

ферменттердің Бірнеше нысандары

Онда сол реакцияны катализдейтін бірнеше ферменттер болуы қажет болған жағдайлар бар, бірақ кейбір қатынастарда бір-бірінен ерекшеленеді. Мысалы, ферменттер 20 градус жұмыс істей алады, бірақ 0 градус, ол өз функцияларын орындауға қабілетті болады. төмен температурада, мұндай жағдайдың, тірі организмде не істеу керек?

Бұл проблема оңай бірдей реакцияны катализдейтін бірнеше ферменттер болуымен шешілді, бірақ әр түрлі жұмыс жағдайларында отыр. ферменттердің бірнеше нысандарын екі түрі бар:

1. Изоферменты. Мұндай белоктар әртүрлі гендердің кодталған, олар әр түрлі амин қышқылдары, бірақ сол реакцияны катализдейтін жатыр.
2. True бірнеше нысандары. Бұл белоктар сол генінің жазып, бірақ рибосомалар өзгерту пептидтер бойынша жүреді. шығу сол ферменттің бірнеше нысандарын өндірді.

кезде екінші Нәтижесінде, бірінші типті бірнеше нысандары, генетикалық деңгейде қалыптасады - кейінгі трансляциялық туралы.

ферменттер Мағынасы

медицинада ферменттердің пайдалану заттар құқығы мөлшерде өзінде болып табылатын бөлігі ретінде, төмен жаңа дәрілік заттарды шығаруға келеді. Ғалымдар әлі органның хабарсыз кеткен ферменттер синтезін ынталандыру тәсілі табылған жоқ, бірақ қазір кеңінен олардың тиімсіз ұзақтығы дейін құрауы мүмкін есірткі таратылады.

өмір қамтамасыз ету қатысты реакция үлкен санын катализаторы ұяшықта түрлі ферменттер. және эндонуклеаза exonuclease: осы өкілдерінің бірі нуклеаз тобын enizmov жатыр. Олардың жұмысы, ұяшықта зақымдалған ДНК және РНК жою нуклеин қышқылдарының тұрақты деңгейін қамтамасыз ету болып табылады.

қанның ұюы құбылыс туралы ұмытпаңыз. қорғау тиімді шарасы ретінде, процесс бірқатар ферменттердің бақыланады. Олардың арасында бас белсенді фибрин әрекетсіздіктен ақуыз фибриноген тромбин, болып табылады. Оның жіп осылайша шамадан тыс қан жоғалтудың алдын кеме жарақат сайты бітеліп желісінің түрін жасайды.

Ферменттер шарап, сыра қайнату, көптеген сүт өнімдері өндірісінде пайдаланылады. глюкоза ашытқы алкоголь үшін осы процестің табысты пайда үшін, алайда, пайдаланылуы және олардың жеткілікті шығарып болады.

Сіз білмеген, олар туралы қызықты фактілер

- 5000 1,000,000 үшін Da - ағзаның барлық ферменттер үлкен массасы бар. Бұл молекуласы ақуыз болуына байланысты. Салыстыру үшін глюкоза, молекулалық салмағы - 180 Иә, мен көмірқышқыл газы - 44 Иә жалпы.

- Бүгінгі күні, әр түрлі организмдердің жасушаларының табылған 2000-нан астам ферменттер ашылды. Алайда, осы заттардың ең әлі толық түсінген жоқ.

- ферменттерінің белсенділігі тиімді жуу ұнтақтарын алу үшін пайдаланылады. Мұнда, ферменттер органға бірдей рөл атқара: олар органикалық мәселені сынған, және бұл мүліктік жауынгерлік дақтар көмектеседі. Олай болмаған жағдайда ол денатурация процесінің өтіңіз мүмкін емес, жоғары 50 градус температурада осындай жуғыш затты пайдалану ұсынылады.

- Статистикаға сәйкес, бүкіл әлемде адамдар 20% ферменттер кез келген жоқтығынан зардап шегуде.

- ұзақ уақыт бойы, бірақ тек 1897 жылы белгілі ферменттердің қасиеттері туралы, адамдар өздерінің жасуша емес ашытқы, және үзінді алкоголь қант ашыту үшін пайдаланылуы мүмкін екенін түсінді.